Demonstracja i częściowa charakterystyka receptora interferonu gamma na ludzkich jednojądrzastych fagocytach.

Radioizowany rekombinowany ludzki interferon gamma (IFN gamma) wiąże się z ludzkimi monocytami, komórkami U937 i HL60 w specyficzny, nadający się do nasycenia i odwracalny sposób. W temperaturze 4 ° C różne typy komórek wiązały 3 000-7 000 cząsteczek IFN gamma, a wiązanie miało porównywalne powinowactwo (Ka = 4-12 X 10 (8) M-1). Nie obserwowano zmiany receptora po monocytach zróżnicowanych do makrofagów lub gdy linie komórkowe indukowano farmakologicznie w celu różnicowania. Funkcjonalne znaczenie receptora zostało potwierdzone przez wykazanie, że zaabsorbowanie receptorów koreluje z indukcją receptorów Fc na U937. Badania wiązania przy użyciu U937 permeabilizowanego za pomocą digitoniny wykazały, że tylko 46% całkowitej puli receptorów ulegało ekspresji na powierzchni komórki. Receptor wydaje się być białkiem, ponieważ traktowanie U937 trypsyną lub pronazą zmniejsza wiązanie gamma 125I-IFN o odpowiednio 87 i 95%. W 37 ° C ligand został internalizowany, ponieważ 32% związanego z komórką IFN gamma stało się oporne na odpędzanie trypsyną. Monocyty degradowały 125I-IFN gamma do rozpuszczalnych kwasów trichlorooctowych w 37 ° C, ale nie w 4 ° C, z przybliżoną szybkością 5000 cząsteczek / komórkę na godzinę. Receptor został częściowo scharakteryzowany za pomocą analizy elektroforezy żelowej SDS-poliakryloamidowej oczyszczonych membran U937, które inkubowano z 125I-IFN gamma. Po sieciowaniu kompleks receptor-ligand migrował jako szerokie pasmo, które wykazywało Mr 104 000 +/- 18 000 u góry i 84 000 +/- 6 000 u dołu. Wyniki te definiują i częściowo scharakteryzują receptor IFN gamma ludzkich jednojądrzastych fagocytów
[patrz też: długotrwały kaszel, dda objawy, ciśnienie skurczowe ]