Inaktywacja czynnego fragmentu czynnika XII w normalnym osoczu. Dominująca rola inhibitora C-1.

Aby zdefiniować czynniki odpowiedzialne za inaktywację aktywnego fragmentu pochodzącego z czynnika XII (czynnik XIIf) w osoczu, zbadaliśmy kinetykę inaktywacji czynnika XIIf w różnych oczyszczonych i plazmy mieszaninach. Przeanalizowaliśmy również tworzenie się kompleksów 125I-czynnika XIIf-inhibitora za pomocą elektroforezy w żelu poliakryloamidowym z dodecylosiarczanem sodu (SDS-PAGE). W oczyszczonych układach stałe szybkości bimolekularne dla reakcji czynnika XIIf z inhibitorem C-1, alfa-2-antyplazminą i antytrombiną III wynosiły odpowiednio 18,5, 0,91 i 0,32 X 10 (4) M-1 min-1. Ponadto, analiza SDS-PAGE ujawniła, że 1: stechiometryczne kompleksy zostały utworzone między 125I-czynnik XIIf i każdym z tych trzech inhibitorów. Natomiast badania kinetyczne i SDS-PAGE wykazały, że czynnik XIIf nie reaguje z alfa 1-antytrypsyną lub alfa 2-makroglobuliną. Stała szybkości inaktywacji czynnika XIIf w osoczu z niedoborem prekalikreiny wynosiła 14,4 X 10 (-2) min-1, wartość, która była zasadniczo identyczna z wartością przewidzianą w badaniach w oczyszczonych układach (15,5 x 10 (-2) min. 1). Ta stała była zmniejszona do 1,8 X 10 (-2) min-1, gdy czynnik XIIf był inaktywowany przez osocze pozbawione prekallikreiny, które było immunodepletowane (mniej niż 5%) inhibitora C-1. Ponadto, po inaktywacji w normalnym osoczu stwierdzono, że 74% aktywnego czynnika 125I-XIIf tworzy kompleks z inhibitorem C-1, podczas gdy 26% enzymu tworzy kompleksy z alfa 2-antyplazminą i antytrombiną III. Ponadto, 42% znakowanego enzymu nadal było skompleksowane z inhibitorem C-1, gdy czynnik 125I XII był inaktywowany w dziedzicznym osoczu z obrzękiem naczynioruchowym, który zawierał 32% funkcjonalnego inhibitora C-1. W badaniu tym ilościowo wykazano dominującą rolę inhibitora C-1 w inaktywacji czynnika XIIf w środowisku plazmy.Ograniczenie
[więcej w: olx złotoryja, co to jest autyzm, ciśnienie skurczowe ]